Рентгенологическое изучение структуры человеческого ангиотензин-превращающего фермента (АПФ), являющегося металлопептидазой, показало, что он имеет мало общего с карбоксипептидазой А – моделью, использованной при создании первых ингибиторов АПФ.
Рентгенологическое изучение структуры человеческого ангиотензин-превращающего фермента (АПФ), являющегося металлопептидазой, показало, что он имеет мало общего с карбоксипептидазой А – моделью, использованной при создании первых ингибиторов АПФ.
В online выпуске Nature за 19 января д-р K. Ravi Acharya и его коллеги (Университет Бата, Великобритания) подчеркивают, что ингибиторы АПФ — это средства первого выбора в лечении гипертонии, сердечной недостаточности, инфаркта миокарда и диабетической нефропатии». Однако эти препараты создавались в период, когда структура человеческого АПФ была еще неизвестна.
В ряде исследований ученые сравнили рентгенологическую структуру человеческого тестикулярного АПФ и его комплекса с широко применяемым ингибитором АПФ лизиноприлом. Анализ трехмерной структуры показал, что она мало напоминает строение карбоксипептидазы А. Тем не менее, несмотря на малое количество аминокислотных «совпадений», основная структура АПФ близка к таковой цинксодержащих металлопептидаз — нейролизина и карбоксипептидазы Pyrococcus furiosus.
Уточнение деталей структуры АПФ «должно помочь в создании нового поколения высокоселективных ингибиторов АПФ», считают исследователи. «Такие препараты будут гораздо более эффективны, имея при этом меньше побочных эффектов и, возможно, новые показания к применению».
По материалам Nature 2003;online issue for January 19th.
Источник:
Алкоголь может продлевать человеку жизнь
